Unsere Gruppe organisiert über 3000 globale Konferenzreihen Jährliche Veranstaltungen in den USA, Europa und anderen Ländern. Asien mit Unterstützung von 1000 weiteren wissenschaftlichen Gesellschaften und veröffentlicht über 700 Open Access Zeitschriften, die über 50.000 bedeutende Persönlichkeiten und renommierte Wissenschaftler als Redaktionsmitglieder enthalten.

Open-Access-Zeitschriften gewinnen mehr Leser und Zitierungen
700 Zeitschriften und 15.000.000 Leser Jede Zeitschrift erhält mehr als 25.000 Leser

Indiziert in
  • Index Copernicus
  • Google Scholar
  • Sherpa Romeo
  • Öffnen Sie das J-Tor
  • Genamics JournalSeek
  • Akademische Schlüssel
  • Forschungsbibel
  • Nationale Wissensinfrastruktur Chinas (CNKI)
  • Zugang zu globaler Online-Forschung in der Landwirtschaft (AGORA)
  • Elektronische Zeitschriftenbibliothek
  • RefSeek
  • Hamdard-Universität
  • EBSCO AZ
  • OCLC – WorldCat
  • SWB Online-Katalog
  • Virtuelle Bibliothek für Biologie (vifabio)
  • Publons
  • Genfer Stiftung für medizinische Ausbildung und Forschung
  • Euro-Pub
  • ICMJE
Teile diese Seite

Abstrakt

Isolation, Optimisation and Purification of Lipase Production by Pseudomonas Aeruginosa

Benattouche Zouaoui and Abbouni Bouziane

Six isolates of lipase producing (Ps1, Ps2, Ps3, Ps4, Ps5 and Ps6) were secreened from wastewater on a selective medium agar that contained tween 80 or olive oil as the only source of carbon. The isolate showed highest lipase activity was Ps5 which later was identified as Pseudomonas aeruginosa. The effect of media composition was analysed to maximize production of lipase. The maximum extracellular lipase present in the broth was purified 11 folds with an overall yield of 65.51 % through purification procedure of ammonium sulphate precipitation and DEAE cellulose chromatography. The purified lipase had maximal activity within the pH range of 6-8, with an optimum PH of 7, and within the temperature range of 25 – 35°C, with optimum temperature for the hydrolysis of olive oil at 35°C. The lipase activity of the enzyme was enchanced by Ca+2 and Mg+2 but strongly inhibited by heavy metals Zn+2, Cu+2and Mn+2.